相分离|发现病毒实现免疫逃逸新机制
近日,中科院生物物理研究所高璞研究组、李栋研究组和邓红雨研究组合作发现α—和γ—疱疹病毒编码的一类进化遥远但结构相关的间质蛋白,可以通过一种机制破坏cGAS-DNA相分离而实现免疫逃逸 。相关论文在线发表于《分子细胞》 。
cGAS-STING通路可识别细胞质中异常出现的DNA(病原感染引入的外源DNA或宿主异常释放的内源DNA),诱导I型干扰素和其他促炎因子的表达 。作为广谱的细胞质DNA受体,cGAS对DNA的识别没有序列特异性,因此该通路能够对多种病原感染作出应答 。然而,人们还没有发现任何病原蛋白通过干预cGAS-DNA相分离来抑制cGAS-STING通路 。总体而言,病原微生物对宿主细胞相分离的干预和调控,也鲜有研究报道 。
此次,研究人员发现以ORF52(γ—疱疹病毒编码)和VP22(α—疱疹病毒编码)为代表的一类病毒间质蛋白,可以对cGAS-DNA天然免疫相分离进行干预和破坏,从而抑制宿主细胞的天然免疫应答 。研究结果显示,ORF52/VP22类型的病毒间质蛋白可以在体外和细胞内有效抑制cGAS-DNA相分离 。
而且,病毒颗粒中携带的大量ORF52可以在病毒感染早期就作用于cGAS-DNA相分离 。研究人员表示,病毒蛋白对cGAS-DNA相分离的抑制作用,并不依赖于病毒蛋白和cGAS的直接互作,而是依赖于病毒蛋白被DNA诱导形成自身相分离的能力 。病毒蛋白与DNA的相分离聚集,取决于它们之间的多价互作,而非简单的亲和力强弱 。
【相分离|发现病毒实现免疫逃逸新机制】研究人员还发现,减弱病毒蛋白与DNA的相分离的能力,将会直接降低其抑制cGAS-DNA相分离以及整个通路的能力 。而且,病毒间质蛋白对cGAS-DNA相分离的抑制,代表了一种全新的病原—宿主互作机制 。(采访人员唐凤)
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